Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Un aminoácido (libre, sin polimerizar) siempre tiene:

- Un grupo amino -NH₂

- Un grupo carboxilo -COOH

- Un hidrógeno -H

- Una cadena lateral -R

Estos cuatro elementos están unidos entre sí a trevés de un carbono central, conocido como carbono a.

Puesto que estos cuatro elementos son diferentes (excepto en el caso de la glicina), los aminoácidos son estereisómeros. Sólo encontramos L-aminoácidos en las proteínas.

En solución acuosa a PH neutro, los grupos amino y carboxilo están ionizados. La molécula se comporta como un dipolo.

TIPOS DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se distinguen unos de otros por la cadena lateral R. Aunque existen muchos más, sólo hay 20 aminoácidos codificables para la síntesis de proteínas. De una cadena lateral a otra hay una serie de diferencias químicas (ej. carga), estructurales, de tamaño, etc.

Habitualmente se agrupan como sigue:

Aminoácidos alifáticos

Son hidrofóbicos y por ello tienen tendencia a situarse en el interior de las proteinas globulares cuando están en solución acuosa.

- Glicina (Gly; G): es el más simple de todos, el único que no tiene actividad óptica (no es estereoisómero). Su cadena lateral es un átomo de hidrógeno.

- Alanina (Ala; A): tiene un grupo metilo como cadena lateral.

- Valina (Val; V): tiene una cadena lateral algo mayor y ramificada. Por ello es más hidrofóbico.

- Leucina (Leu; L): muy similar a la valina, pero con un grupo metilo más.

- Isoleucina (Ile; I): similar a la leucina, pero con diferente orientación de los átomos de la cadena lateral. Tiene dos centros de asimetría.

- Prolina (Pro; P): diferente al resto de los aminoácidos en que la cadena lateral, además de estar unida al carbono alfa, también lo está al grupo amino. Aunque alifático, no es tan hidrofóbico como los demás.

Aminoácidos aromáticos

Poseen un anillo aromático en la caden lateral. Debido a ello, son altamente hidrofóbicos.

- Fenilalanina (Phe; F): contiene un anillo bencénico unido al carbono alfa a través de un grupo metilo.

- Tirosina (Tyr; Y): posee un grupo hidroxilo al final, lo que le hace ser menos hidrofóbico y le da carácter reactivo.

- Triptófano (Trp; W): tiene un anillo indol unido entre el metilo y el anillo bencénico. Es muy hidrofóbico.

Aminoácidos que contienen azufre

- Cisteína (Cys; C): contiene un grupo sulfihdrilo (-SH). Es extremadamente reactivo y puede formar puentes de hidrógeno. Además, puede formar puentes disulfuro (S-S; enlace covalente)

    La unión de dos cisteínas mediante puente disulfuro se llama cistina.

- Metionina (Met; M): se trata de un aminoácido muy especial, puesto que comienza con él el proceso de transcripción de proteínas. Tiene una cadena altamente hidrofóbica. El azufre es relativamente poco reactivo.

Aminoácidos hidrofílicos

Los hay de carácter ácido, neutro y básico.

Aminoácidos ácidos: son áltamente polares y cargados negativamente a PH fisiológico.

    - Ácido aspártico (Asp; D): también conocido como aspartato, ya que a PH fisiológico está disociado y cargado negativamente.

    - Ácido glutámico (Glu; E): análogamente, se le conoce también como glutamato.

Aminoácidos básicos: continen cadenas laterales cargadas positivamente a PH fisiológico.

    - Lisina (Lys; K): tiene una de las cadenas más largas de todos los aminoácidos.Aunque pudiera parecer una cadena carbonada hidrofóbica es muy polar debido a la presencia de un grupo amino terminal.

    - Arginina (Arg; R): tiene la más larga de las cadenas laterales. Debido al grupo guanidino unido a la cadena lateral, pose un pK_a alto y está cargada positivamente a PH fisiológico.

    - Histidina (His; H): tiene un anillo imidazólico que a menudo se sitúa en el centro activo de los enzimas y ayuda a crear o destruir enlaces. Es posible ello porque puede existir en dos formas, cargada positivamente o neutra.

Aminoácidos neutros: no están cargados a PH fisiológico. sin embrago, todos tienen grupos polares en sus cadenas laterales, que pueden formar puentes de hidrógeno.

    - Serina (Ser; S): El grupo OH lo hace altamente reactivo. Es polar y forma puentes de hidrógeno.

    - Treonina (Thr; T): altamente reactivo e hidrofílico. Tiene dos centros de asimetría, al igual que isoleucina.

    - Asparagina (Asn; N): es la versión amida derivada del ácido aspártico.

    - Glutamina (Gln; Q): es la versión amida derivada del ácido glutámico.

Ver tabla de características de los aminoácidos