Debido a las interacciones entre los aminoácidos que conforman las proteínas y las moléculas del medio  (agua fundamentalmente), aquellas adquieren una conformación de máxima estabilidad, la cuál determina la estructura.

Podemos abstraer la estructura de las proteínas en cuatro niveles:

- Estructura primaria: está determinada por la secuencia de aminoácidos que conforman la proteína.

- Estructura secundaria: se determina por las interacciones entre átomos de hidrógeno (puentes de hidrógeno) de aminoácidos no contiguos. Las dos configuraciones más comunes son la hélice alfa y la hoja beta. En la primera, aparecen 3,6 aminoácidos por vuelta, formándose puentes de hidrógeneo entre aminoácidos situados cada cuatro posiciones. La hoja beta consiste en tramos de la cadena de aminoácidos situados unos al lado de otros, que discurren en el mismo sentido o en sentidos opuestos, de forma que se unen mediante puentes de hidrógeno. Otra configuración es la hélice del colágeno, la cuál no tiene que ver con la hélice alfa.

- Estructura terciaria: el modo en que se pliegan las cadenas polipeptídicas de las proteínas globulares para que puedan adoptar esas formas esféricas o de ovillo.

- Estructura cuaternaria: algunas proteínas están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas separadas. La estructura cuaternaria es la conformación de estas subunidades entre sí. Por ejemplo, la hemoglobina  contiene cuatro cadenas polipeptídicas (globulares) unidas entre sí.

Las interacciones responsables del plegamiento de las proteínas son las siguientes:

- Puentes de hidrógeno

- Fuerzas electrostáticas: carga-carga, dipolo-dipolo, cuadripolo-cuadripolo, etc.

- Interacciones hidrofóbicas, debido a que ciertas cadenas apolares de algunos aminoácidos repelen al entorno acuoso, quedando dentro de la estructura globular.

- Enlaces covalentes transversales, se trata de puentes disulfuro entre ciesteína-cisteína. Se trata de una interacción mucho más fuerte que las anteriores.

- Fuerzas de Van der Waals, con una componente atractiva producida por dispersión y una componente repulsiva por la solapación de orbitales electrónicos exteriores.

Si calentamos lentamente una disolución acuosa con ovoalbúmina, acabará por enturbiarse y formarse coágulos (proceso familiar al hervir un huevo). Esta acción se conoce como desnaturalización de la proteína, que pasa de un estado nativo a uno desnaturalizado en el que se desordena su estructura.

La acción del calor desnaturaliza todas las proteínas globulares. También es posible la desnaturalización de las proteínas con algunos agentes químicos como la urea.

Esta desnaturalización conlleva una pérdida de la función de la proteína.

La desnaturalización no afecta a la estructura primaria de la proteína.

Algunos tipos de desnaturalización son reversibles, permitiendo recuperar la estructura de la proteína nativa, mientras que otros son irreversibles.