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MARCKS

 

El miristoilado rico en alanina (MARCKS) se expresa en membrana plasmática de hepatocitos y el forbol 12-acetato 13-miristato (PMA)       induce su translocación a lisosomas.

 

      María C. Larocca(1),  Elena J. Ochoa(1),  Arlinet  Kierbel(1),  Sergio A. Gradilone(1),  Fabiana  García(1),  Raúl A. Marinelli(1).

 

      (1)Instituto de Fisiología Experimental (IFISE - CONICET)

      mailto:mlarocca@fbioyf.unr.edu.ar

 

MARCKS es un sustrato de proteín-quinasa C (PKC) que actúa como mediador en vías de señalización en las que interviene esta quinasa. Estudios en fibroblastos sugieren que MARCKS tendría un rol en la modulación de la función lisosomal. Previamente demostramos que PKC inhibe la degradación lisosomal de proteínas en hepatocitos, y que el mecanismo involucra un mediador intracelular aún no identificado. El objetivo de este trabajo fue estudiar la expresión de MARCKS en hepatocitos y analizar la posibilidad que medie esta vía regulatoria.

Se incubaron hepatocitos con el activador de PKC PMA 1 uM, o su vehículo (control), en condiciones en que PMA, vía PKC, inhibe la proteólisis lisosomal. Para analizar la fosforilación de proteínas se agregó 32P-ortofosfato al medio. La expresión de MARCKS se analizó en lisado de hepatocitos y en fracciones enriquecidas en lisosomas (L) o en membranas plasmáticas (MP) por inmunoprecipitación e inmunobloting, y la fosforilación de proteínas, por autorradiografía.

Resultados:

MARCKS (81 kDa) se expresa en hepatocitos y la activación de PKC con PMA induce su fosforilación. En estas condiciones hay una disminución en los niveles de MARCKS en MP (-36±10 % p<0,05 n=3) simultáneo a un aumento en L (+21±5 % p<0,05 n=3).

Conclusión:

estos datos sugieren que PKC fosforila MARCKS en hepatocitos induciendo su translocación a lisosomas, lo que permite especular sobre su intervención como mediador en la modulación de la proteólisis lisosomal por PKC.

 

   

   

 

 

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