Articulos Politicos mas Recientes:


02/05/2020 Quien me ha robado el mes de abril? (por Enrique G. Avogadro) :::

02/05/2020 Gran cacerolazo nacional (por Enrique G. Avogadro) :::

25/04/2020 Amores perros (por Enrique G. Avogadro) :::

18/04/2020 Un maloliente pantano(por Enrique G. Avogadro)

11/04/2020 Cleptogobierno y sociedadd amoral (por Enrique G. Avogadro) :::

04/04/2020 Combatiendo al Capital, rumbo al abismo (por Enrique G. Avogadro) :::

.. ..
Entrá al fascinante mundo de los médicos, conoce como hacen tus controles de Salud
Clinica de Apnea y Ronquido
Columnistas Destacados

Generalidades de las enzimas

.



Oscar Gabriel Niño Amézquita zauberer_co@yahoo.com.ar

Resumen

Las enzimas, catalizadores biológicos, son estructuras extraordinarias que permiten cadenas de reacciones de una forma tal que sus condiciones de procesos son relativamente suaves y fácilmente alcanzables. 

Sus estructura, similar a la de una proteína, presenta sitios activos que permiten su actividad catalítica, y que a la vez son altamente específicos. 

Otra característica de las enzimas son su peso molecular elevado, determinado por métodos electroforéticos, en los cuales se combina con otra propiedad (el punto isoeléctrico), Los parámetros cinéticos de muchas enzimas se rigen por el modelo de Michaelis - Menten. 

Sin embargo, otras enzimas, llamadas prostéticas, siguen otro tipo de cinéticas, relacionadas con mecanismos de autorregulación catalítica

Palabras clave: Enzimas, estructura enzimática, propiedades de las enzimas, cinética enzimática, regulación enzimática

Introducción

Las enzimas son sistemas catalíticos altamente específicos cuya actividad se presenta a condiciones extraordinariamente suaves. Mientras que los catalizadores químicos normales requieren sistemas con condiciones bastante agresivas, ya sea en pH, temperatura o presiones, los sistemas enzimáticos requieren condiciones muy suaves, características en todos los organismos vivos.

En primer lugar debe mencionarse que la estructura de una enzima es de tipo proteico y, por tanto, posee las mismas estructuras[2]:

Estructura primaria: Esta estructura se refiere a la secuencia exacta de aminoácidos dentro de la enzima. Esta estructura es muy importante, ya que la secuencia de residuos de aminoácidos definen las posteriores estructuras de la proteína.

Estructura secundaria: La segunda estructura conformacional de las proteínas se divide en dos tipos: Hélices a y hojas plegadas b. Estas estructuras secundarias dan a la proteína un esqueleto primario, un asomo en la conformación espacial.

Estructura terciaria: Los rearreglos finales de la proteína se conocen como estructura terciaria. En ella, se dan uniones finales del tipo electrostático (para aminoácidos con varios grupos amino o carboxilo), puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals y puentes disulfuro. 

Con la estructura terciaria puede decirse que la conformación espacial de una proteína es completa y apta.

Estructura cuaternaria: La unión de una serie de cadenas peptídicas da origen a una estructura de tipo cuaternario. Estas proteínas, llamadas globulares, poseen cadenas polipeptídicas iguales o diferentes.

Las enzimas poseen estas estructuras proteicas, pero a la vez pueden estar acompañadas de otro tipo de grupos, llamados grupos prostéticos o coenzimas. 

Los grupos prostéticos se enlazan de forma covalente a la estructura proteica, mientras que las coenzimas que no pertenecen a este grupo se unen por otros medios.

Estructura de las enzimas

Uno de los modelos más aceptados para explicar el mecanismo de acción de las enzimas, es el de "la llave y la cerradura"[1], que a la vez da luces sobre otro aspecto estructural de las enzimas. 

Este modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894, establece que durante las reacciones enzimáticas los compuestos se combinan con ciertos sitios específicos de las enzimas para convertirse en productos. Se le denomina sitio activo al lugar específico de la enzima donde ocurre la catálisis. 

El sitio activo tiene una estructura tridimensional complementaria a la del sustrato, además de tener una distribución complementaria de áreas con carga y sin carga lo que facilita la unión entre el sustrato y el sitio activo.

Nomenclatura de las enzimas

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima: nombres particulares, sistemáticos o el código de la comisión enzimática (enzyme comission) 

A continuación se muestra una tabla adaptada de los principales grupos y subclases de enzimas[5]:

Grupo

Subclase

Descripción

EC 1: Oxidoreductasas

EC 1.1

Acción sobre donantes CH-OH

EC 1.2

Acción sobre  donantes de grupos aldehido u oxo.

EC 1.3

Acción sobre donantes del grupo CH-CH

EC 1.4

Acción sobre donantes del grupo CH-NH2

EC 1.5

Acción sobre donantes del grupo CH-NH

EC 1.6

Acción sobre NADH o NADPH

EC 1.7

Acción sobre donantes de otros grupos nitrogenados

EC 1.8

Acción sobre donantes de grupos azufrados

EC 1.9

Acción sobre donantes del grupo hemo.

EC 1.10

Acción sobre donantes del grupo difenoles y relacionados

EC 1.11

Acción sobre un aceptor peróxido

EC 1.12

Acción sobre un hidrógeno donante

EC 1.13

Acción sobre donantes sencillos con incorporación de oxígeno molecular (oxigenasas)

EC 1.14

Acción sobre donantes en pareja, con incorporación o reducción de oxígeno molecular.

EC 1.15

Acción sobre radicales superóxido como aceptor .

EC 1.16

Oxidantes de iones metálicos.

EC 1.17

Acción sobre grupos CH2

EC 1.18

Acción sobre donantes de proteínas azufradas.

EC 1.19

Acción sobre flavodoxina como donante

EC 1.20

Acción sobre fósforo o arsénico en donantes

EC 1.21

Acción sobre X-H y Y-H para formar un enlace X-Y

EC 1.97

Otras oxidoreductasas

EC 2: Transferasas

EC 2.1

Transferentes  de grupos de un carbono.

EC 2.2

Transferentes de grupos aldehido or cetónicos

EC 2.3

Aciltransferasas

EC 2.4

Glicosiltransferasas

EC 2.5

Transferentes de grupos alquilo o arilo diferentes al metilo.

EC 2.6

Transferentes de grupos de nitrógeno

EC 2.7

Transferentes de grupos con fósforo

EC 2.8

Transferentes de grupos con azufre

EC 2.9

Transferentes de grupos con selenio

EC 3: Hidrolasas

EC 3.1

Acción sobre enlaces éster

EC 3.2

Glicosilasas

EC 3.3

Acción sobre enlaces éter

EC 3.4

Acción sobre enlaces peptídicos

EC 3.5

Acción sobre enlaces carbono-nitrógeno no peptídicos

EC 3.6

Acción sobre anhídridos de ácido

EC 3.7

Acción sobre enlaces carbono-carbono

EC 3.8

Acción sobre enlaces haluro

EC 3.9

Acción sobre enlaces fósforo-nitrógeno

EC 3.10

Acción sobre enlaces azufre-nitrógeno

EC 3.11

Acción sobre enlaces carbono-fósforo

EC 3.12

Acción sobre enlaces azufre-azufre

EC 3.13

Acción sobre enlaces carbono-azufre

EC 4: Liasas

EC 4.1

Liasas carbono-carbono

EC 4.2

Liasas carbono-oxígeno

EC 4.3

Liasas carbono-nitrógeno

EC 4.4

Liasas carbono-azufre

EC 4.5

Liasas carbono-haluro

EC 4.6

Liasas fósforo-oxígeno

EC 4.99

Otras liasas

EC 5: Isomerasas

EC 5.1

Racemasas y epimerasas

EC 5.2

cis-trans-Isomerasas

EC 5.3

Isomerasas intramoleculares

EC 5.4

Transferasas intramoleculares (mutasas)

EC 5.5

Liasas Intramoleculares

EC 5.99

Otras isomerasas

EC 6: Ligasas

EC 6.1

Formadoras de enlaces carbono—oxígeno

EC 6.2

Formadoras de enlaces carbono—azufre

EC 6.3

Formadoras de enlaces carbono—nitrógeno

EC 6.4

Formadoras de enlaces carbono—carbono

EC 6.5

Formadoras de enlaces de ester fosfórico

ir a segunda parte>>>>>

Oscar Gabriel Niño Amézquita zauberer_co@yahoo.com.ar

 

 

 

COMENTAR ESTE ARTICULO
Su Nombre
Su email
Comentario
 
(El comentario será evaluado previo a ser publicado en la página con su nombre + email) Las respuestas, aparecerán en la página consultada
Enviar Mensajes Públicos Enviar Mensajes Públicos
Articulos más leidos
: : : TORAX OSEO
: : : ETMOIDES, ESFENOIDES, PARIETALES, OCCIPITAL
: : : Arteria Aorta y sus ramas
: : : Nutricion, Energia y Metabolismo
: : : ARTICULACIONES
: : : Arteria Aorta y sus ramas
: : : GENERALIDADES DE MUSCULOS. MUSCULOS DE LA CABEZA
: : : MIEMBRO SUPERIOR OSEO
: : : Trabajo Practico Nº2 d
: : : Aparato Digestivo II
: : : MUSCULOS DEL TÓRAX, LA PELVIS, MIEMBROS SUPERIOR E INFERIOR
: : : Trabajo Practico Nº2 d
: : : Sistema Nervioso
: : : HUESOS DEL CRANEO: Temporal
: : : La célula
: : : MUSCULOS DEL CUELLO
: : : Trabajo Practico Nº2 a
: : : Trabajo Practico Nº1
: : : COLUMNA VERTEBRAL
: : : CINTURAS PELVIANA Y ESCAPULAR
: : : MIEMBRO INFERIOR
: : : Aparato Digestivo
: : : Aparato Digestivo
: : : Huesos de la CARA
: : : Aparato digestivo
: : : La piel - Esqueleto Oseo, Cráneo: el Frontal
: : : Trabajo Practico Nº2 a
: : : Cuál es tu dosha ? (Ayurveda)
: : : Tabla de indice glicemico
: : : Consecuencias de la alimentación inadecuada
: : : Cirugia adenoidea (de las vegetaciones adenoides)
: : : Nervio olfatorio I primer par craneal
: : : Vértigo y enfermedad de meniere
: : : Cirugia de amigdalas
: : : Sindrome y Cefalea Tensional
: : : SERC betahistina
: : : Abceso o flemón periamigdalino
: : : Adenoidectomía en paciente con Hemopatía de VON WILLEBRAND
: : : Sindrome de Samter
: : : Hipoacusia Súbita
: : : Nervio optico, el segundo par craneal
: : : Sindrome de Beckwith Wiedemann
: : : Amigdalas (palatinas)
: : : Adenoides o crecimiento de tejido linfoideo detras de la nariz
: : : Argentina es el Tercer Mundo con gente bien vestida y rostro bonito
: : : Test de lesbianismo
: : : Principios básicos de electricidad
: : : La comunicación
: : :
Alfinal.com no se responsabiliza por el contenido de los artículos publicados.
Si el contenido de algun artículo ofende a terceros, comuniquelo a Alfinal.com
www.alfinal.com - Todos los derechos reservados 2012