Generalidades de las enzimas

Oscar Gabriel Niño Amézquita zauberer_co@yahoo.com.ar

Resumen

Las enzimas, catalizadores biológicos, son estructuras extraordinarias que permiten cadenas de reacciones de una forma tal que sus condiciones de procesos son relativamente suaves y fácilmente alcanzables. 

Sus estructura, similar a la de una proteína, presenta sitios activos que permiten su actividad catalítica, y que a la vez son altamente específicos. 

Otra característica de las enzimas son su peso molecular elevado, determinado por métodos electroforéticos, en los cuales se combina con otra propiedad (el punto isoeléctrico), Los parámetros cinéticos de muchas enzimas se rigen por el modelo de Michaelis - Menten. 

Sin embargo, otras enzimas, llamadas prostéticas, siguen otro tipo de cinéticas, relacionadas con mecanismos de autorregulación catalítica

Palabras clave: Enzimas, estructura enzimática, propiedades de las enzimas, cinética enzimática, regulación enzimática

Introducción

Las enzimas son sistemas catalíticos altamente específicos cuya actividad se presenta a condiciones extraordinariamente suaves. Mientras que los catalizadores químicos normales requieren sistemas con condiciones bastante agresivas, ya sea en pH, temperatura o presiones, los sistemas enzimáticos requieren condiciones muy suaves, características en todos los organismos vivos.

En primer lugar debe mencionarse que la estructura de una enzima es de tipo proteico y, por tanto, posee las mismas estructuras[2]:

Estructura primaria: Esta estructura se refiere a la secuencia exacta de aminoácidos dentro de la enzima. Esta estructura es muy importante, ya que la secuencia de residuos de aminoácidos definen las posteriores estructuras de la proteína.

Estructura secundaria: La segunda estructura conformacional de las proteínas se divide en dos tipos: Hélices a y hojas plegadas b. Estas estructuras secundarias dan a la proteína un esqueleto primario, un asomo en la conformación espacial.

Estructura terciaria: Los rearreglos finales de la proteína se conocen como estructura terciaria. En ella, se dan uniones finales del tipo electrostático (para aminoácidos con varios grupos amino o carboxilo), puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals y puentes disulfuro. 

Con la estructura terciaria puede decirse que la conformación espacial de una proteína es completa y apta.

Estructura cuaternaria: La unión de una serie de cadenas peptídicas da origen a una estructura de tipo cuaternario. Estas proteínas, llamadas globulares, poseen cadenas polipeptídicas iguales o diferentes.

Las enzimas poseen estas estructuras proteicas, pero a la vez pueden estar acompañadas de otro tipo de grupos, llamados grupos prostéticos o coenzimas. 

Los grupos prostéticos se enlazan de forma covalente a la estructura proteica, mientras que las coenzimas que no pertenecen a este grupo se unen por otros medios.

Estructura de las enzimas

Uno de los modelos más aceptados para explicar el mecanismo de acción de las enzimas, es el de "la llave y la cerradura"[1], que a la vez da luces sobre otro aspecto estructural de las enzimas. 

Este modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894, establece que durante las reacciones enzimáticas los compuestos se combinan con ciertos sitios específicos de las enzimas para convertirse en productos. Se le denomina sitio activo al lugar específico de la enzima donde ocurre la catálisis. 

El sitio activo tiene una estructura tridimensional complementaria a la del sustrato, además de tener una distribución complementaria de áreas con carga y sin carga lo que facilita la unión entre el sustrato y el sitio activo.

Nomenclatura de las enzimas

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima: nombres particulares, sistemáticos o el código de la comisión enzimática (enzyme comission) 

• · Nombres particulares : Antiguamente, las enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

• · Nombre sistemático: El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente, el tipo de reacción realizada y la terminación "asa"

• · Nomenclatura de la comisión enzimática : El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.

A continuación se muestra una tabla adaptada de los principales grupos y subclases de enzimas[5]:

Grupo	Subclase	Descripción
EC 1: Oxidoreductasas	EC 1.1	Acción sobre donantes CH-OH
	EC 1.2	Acción sobre  donantes de grupos aldehido u oxo.
	EC 1.3	Acción sobre donantes del grupo CH-CH
	EC 1.4	Acción sobre donantes del grupo CH-NH2
	EC 1.5	Acción sobre donantes del grupo CH-NH
	EC 1.6	Acción sobre NADH o NADPH
	EC 1.7	Acción sobre donantes de otros grupos nitrogenados
	EC 1.8	Acción sobre donantes de grupos azufrados
	EC 1.9	Acción sobre donantes del grupo hemo.
	EC 1.10	Acción sobre donantes del grupo difenoles y relacionados
	EC 1.11	Acción sobre un aceptor peróxido
	EC 1.12	Acción sobre un hidrógeno donante
	EC 1.13	Acción sobre donantes sencillos con incorporación de oxígeno molecular (oxigenasas)
	EC 1.14	Acción sobre donantes en pareja, con incorporación o reducción de oxígeno molecular.
	EC 1.15	Acción sobre radicales superóxido como aceptor .
	EC 1.16	Oxidantes de iones metálicos.
	EC 1.17	Acción sobre grupos CH2
	EC 1.18	Acción sobre donantes de proteínas azufradas.
	EC 1.19	Acción sobre flavodoxina como donante
	EC 1.20	Acción sobre fósforo o arsénico en donantes
	EC 1.21	Acción sobre X-H y Y-H para formar un enlace X-Y
	EC 1.97	Otras oxidoreductasas
EC 2: Transferasas	EC 2.1